PROTEINES DU LAIT
Les protéines du lait se classent en deux principales catégories : les caséines et les protéines du lactosérum représentant respectivement environ 80 % et 20% des protéines totales. Il s’agit de deux protéines de haute qualité, selon des échelles d’évaluation fondées sur des données scientifiques, et toutes deux contiennent tous les acides aminés essentiels en quantité suffisante pour soutenir les multiples rôles des protéines dans l’organisme (Bos et al., 2009). Les caséines se définissent comme la fraction protéique précipitée du lait à pH 4,6 à 20° C. Cette classe de protéines en regroupe quatre principales : αs1, αs2, β et κ. Il existe aussi Ɣ-caséine qui est formée par l’hydrolyse de la β-caséine par la plasmine. Les protéines du lactosérum se définissent comme la fraction protéique soluble obtenues lors de la précipitation des caséines à pH 4,6 à 20ºC. Elles sont principalement composées de la β-lactoglobuline (β-Lg), de l’α-lactalbumine (α-Lb), les immunoglobulines (Ig), l’albumine de sérum bovin (S.A.B) et la Lactoferrine (Lf) (Cayot et Lorient, 1998).
β-LACTOGLOBULINE BOVINE
CARACTERISTIQUES STRUCTURALE ET FONCTION : La β-lactoglobuline bovine est la plus abondante protéine du lactosérum ; elle représente environ 50% des protéines totales du lactosérum. Il s’agit d’une protéine globulaire de structure compacte, composée de 162 résidus d’acides aminés et dont la masse molaire moléculaire est de 18,3 KDa Au pH physiologique, cette protéine est présente sous forme de dimère. Un monomère de β-lactoglobuline contient une mole de cystéine ou cinq cystéines dont quatre sont impliquées dans la formation de deux ponts disulfures maintenant la structure tertiaire. Elle appartient à la famille des protéines lipocalines. Elle présente également un niveau de structure quaternaire lequel est influencé par le milieu (Roufik, 2005).
GENE DE STRUCTURE DE LA β-LACTOGLOBULINE : La séquence complète du gène de structure de la β-lactoglobuline bovine a été décrite. Elle a une longueur de 4,7Kb codant 162 acides aminés, arrangée en 7 exons et six introns et est localisée au niveau du chromosome 11 (q28). Le premier exon contient la région non traduite 5′, la séquence codant le signal peptide et les quatorze autres acides aminés. La région non traduite 3′ s’étend de l’exon 6 au niveau de la 25e paire de base jusqu’à l’exon 7.
POLYMORPHISME DE LA β-LACTOGLOBULINE
Aschaffenburg et Drewry (1955,1957), en Grande Bretagne, ont été les premiers à découvrir le polymorphisme de la β-lactoglobuline en mettant en évidence deux variants plus tard appelés variants A et B. Jusqu’à présent neuf autres variants alléliques, dont trois non uniformes, ont été mis en évidence chez B. taurus et B. indicus (Cui et al., 2012). Les variants A et B restent cependant les variants les plus répandus chez les sous espèces du genre Bos (Caroli et al., 2012). Ces deux variants génétiques résultent de mutations ponctuelles au niveau de l’exon quatre du gène de structure de la β-lactoglobuline bovine. En effet, le variant A de la β-lactoglobuline bovine diffère du variant B que de par deux acides aminés que sont l’aspartate-64 (GAT) et la valine-118 (GTC). Ces acides aminés sont respectivement substitués par la glycine (GGT) et l’alanine (GCC) dans le variant B. Cette dernière substitution T-C crée un site de restriction pour l’enzyme de digestion HaeIII entrainant ainsi la possibilité d’effectuer une RFLP pour le gène de structure de la protéine. Des effets quantitatifs de ces deux variants dans la composition du lait et les propriétés de fabrication de fromage ont été mis en évidence. L’allèle B de la β-lactoglobuline est associé à un teneur élevée de caséine et de matières grasses dans le lait de vache. Cependant, pour les vaches de race Holstein, il a été montré que le lait de celles de génotype AA contenait plus de protéines du sérum et de protéines totales que celui des autres génotypes. En outre, une expression considérable de l’allèle A a été mise en évidence au niveau des animaux de génotype hétérozygote AB. Cependant, cette différence d’expression allélique s’explique par des différences nucléotidiques existant dans les régions promotrices associées à ces deux allèles. En effet, des études menées par Kaminski et Josefowicz concernant le polymorphisme de la région promotrice du gène de la β-lactoglobuline au niveau des vaches laitières noire et blanche polonaises où les deux principaux variants sont A et B, ont montré que la variation de séquences nucléotidiques dans la région promotrice est un marqueur associé aux différences en teneur de protéines dans le lait (Martin et al., 2002).
PRODUCTION ET CONSOMMATION DE LAIT AU SENEGAL
La consommation de lait a régressé après la dévaluation en 1994, passant de 40 litres par habitant et par an à 25 litres en 1998. La production nationale de lait estimée à 231 million de litres en 2011, provient essentiellement des bovins (62 %). La production extensive représente plus de 84 % de la production nationale qui participe pour environ 50 % aux besoins de la consommation intérieure (ASND, 2016). Cette production nationale ne pouvant pas assurer une autosuffisance, les pouvoirs publics dès les années 60, en plus de se lancer dans un programme d’importation de races exotiques afin d’introduire des gènes laitiers par un croisement avec les races locales, ont eu recours aux importations de lait et produit laitiers, à la suite de la libéralisation du marché. Ainsi, dès les années 80, les importations ont été estimées à hauteur de 22 milliards de francs CFA (Bakhoum, 2006). Elles ont continué à augmenter jusqu’à nos jours. En 2016, ces importations représentent une facture de 64 milliards de francs CFA (ASND, 2016).
Table des matières
INTRODUCTION
CHAPITRE I : SYNTHESE BIBLIOGRAPHIQUE
I.1 CHEPTEL BOVIN SENEGALAIS
I.1.1 TAURIN N’DAMA
I.1.2 ZEBU MAURE
I.1.3 ZEBU GOBRA
I.1.4 DJAKORE
I.2 PRODUCTION ET CONSOMMATION DE LAIT AU SENEGAL
I.3 PROTEINES DU LAIT
I.4 β-LACTOGLOBULINE BOVINE
I.4.1 CARACTERISTIQUES STRUCTURALE ET FONCTION
I.4.2 GENE DE STRUCTURE DE LA β-LACTOGLOBULINE
I.4.3 POLYMORPHISME DE LA β-LACTOGLOBULINE
CHAPITRE II : MATERIEL ET METHODE
II.1 SITES D’ETUDES ET ECHANTILLONNAGE
II.2 EXTRACTION D’ADN
II.3 AMPLIFICATION DE L’EXON IV DU GENE LGB PAR PCR
II.4 SEQUENCAGE
II.5 ANALYSES GENETIQUES
II.5.1 IDENTIFICATION DES VARIANTS GENETIQUES DE LA LGB
II.5.2 VARIABILITE GENETIQUE DE L’EXON IV DE LA LGB
II.5.3 DIFFERENCIATION GENETIQUE DE L’EXON IV DE LA LGB
CHAPITRE III : RESULTATS ET DISCUSSIONS
III.1 RESULTATS
III.2 DISCUSSION
CONCLUSION
REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES
