Etude histopathologique des modifications De la couleur du muscle squelettique De bovin aux abattoirs

TISSU MUSCULAIRE

Le tissu musculaire est un tissu caractérisé par la présence des cellules géantes : les fibres musculaires. La fibre musculaire constitue l’unité structurale du muscle. Elle est composée de myofibrilles au niveau desquelles repose le mécanisme de contraction musculaire. Les myofibrilles sont des éléments allongés qui s’étendent sur toute la longueur de la fibre musculaire dont l’unité fonctionnelle élémentaire est le sarcomère qui, lui-même, est formé de myofilaments protéiques.

Myofilaments 

Les muscles sont constitués par une série de protéines dispersées dans le sarcoplasme ou arrangées sous forme de filaments. Les myofilaments sont constitués de quatre protéines majeures encore appelées protéines contractiles : l’actine, la tropomyosine, la troponine (myofilaments fins) et la myosine (myofilaments épais).

Myofilaments fins

Ils sont constitués de trois protéines : l’actine, la tropomyosine et la troponine (Fig.1). • L’actine C’est le constituant majeur des filaments fins. Elle est présente sous forme d’actine fibreuse (actine F) ou d’une longue chaîne formée à la suite de la polymérisation d’actine globulaire (actine G). Les monomères d’actine G sont disposés comme les perles d’un collier et forment deux brins torsadés en hélice. La double hélice ainsi formée a un diamètre de 9,5 nm, ce qui correspond au diamètre d’un filament fin. Dans les gouttières de cette hélice, sont disposées les molécules fibrillaires de tropomyosine et les molécules globulaires de troponine  • La tropomyosine C’est une molécule fibrillaire constituée de deux chaînes polypeptidiques identiques disposées en hélice. Les molécules de tropomyosine sont disposées bout à bout dans les gouttières de la torsade d’actine. Chaque molécule de tropomyosine est accolée à 7 molécules d’actine G et possède une molécule de troponine à son extrémité. 16 • La troponine C’est une protéine allongée formée de trois chaînes polypeptidiques différentes : les troponines T, I et C. Les trois initiales T, I et C correspondent à leurs activités respectives : T pour la liaison à la tropomyosine, I pour l’inhibition et C pour la liaison au calcium (ALBERTS et al. ,1989). Figure1 : Architecture moléculaire des myofilaments fins (d’après BERKALOFF et al., 1977)

Myofilaments épais

Ils sont composés presque uniquement de myosine. • Filaments de myosine La myosine est une longue molécule asymétrique constituée de deux têtes globulaires attachées à une queue fibreuse. Chaque molécule de myosine comprend 6 sous – unités : deux chaînes lourdes identiques et deux paires de chaînes légères (Fig.2). Chaque chaîne lourde comprend deux parties : la méromyosine légère et la méromyosine lourde. La méromyosine légère, de structure en hélice alpha, forme la queue de la molécule tandis que la méromyosine lourde, de structure globulaire constitue l’une de deux têtes de la myosine. Un filament épais est composé d’environ 500 molécules de myosine parallèles entre elles, mais orientées dans deux directions opposées à partir de la moitié du filament (Fig.3). La zone médiane du filament épais ne contient que les parties torsadées des molécules. Quant aux têtes globulaires, elles sont disposées en hélice régulière autour de l’axe central et ne font saillies que dans six directions ; elles interagissent, à ce niveau, avec les six filaments fins qui entourent chaque filament épais (Fig.4) (KRSTIC, 1988 ; PRESCOTT, 1989). 18 Figure2 : Disposition des sous – unités constituant une molécule de myosine( d’après PRESCOTT, 1989) Figure3 : Disposition des molécules constituant un filament de myosine( d’après GODAUX, 1994) 19 Figure 4 : Disposition des filaments minces et épais dans les différentes zones du sarcomère ( d’après GODAUX, 1994) • Autres molécules des myofilaments épais La myosine représente à elle seule 95% au moins de la masse des myofilaments épais. Il existe quelques autres molécules constitutives mais en quantité minime (ALBERTS et al. ,1989 ; PRESCOTT, 1989). Il s’agit de : • La protéine C, protéine de liaison et parallèle aux queues de myosine. Elle favorise la stabilité structurale des myofilaments épais. Elle est située de part et autre de la ligne M. 20 • La protéine M ou la Myomésine, responsable du renflement au milieu de la zone composée uniquement de queues de myosine ; c’est sa présence qui fait apparaître la ligne M au milieu du sarcomère. Sa fonction n’est pas véritablement connue ; on suppose qu’elle participe à la cohésion des filaments entre eux.

Autres protéines des myofilaments

Les mieux connues sont l’α-actine, la titine, la nébuline et la dystrophine (ALBERTS et al. ,1989 ; BERKALOFF et al. ,1977 ; PRESCOTT, 1989). • L’α-actine Elle forme un disque perpendiculaire au grand axe du sarcomère : la ligne Z • La titine C’est le plus grand polypeptide connu. Elle s’étend des filaments épais au disque Z et joue probablement un rôle mécanique de ressort maintenant les filaments en place. • La nébuline C’est une autre protéine géante qui s’étend sur toute la longueur des myofilaments fins à partir d’un disque Z. Elle pourrait donc déterminer la longueur des filaments fins.  • La dystrophine C’est une protéine qui assure l’ancrage de l’ensemble des myofilaments dans la membrane plasmique des cellules musculaires. Son absence ou malformation est à l’origine de dystrophies musculaires.

Myofibrilles

Les myofilaments s’organisent pour donner les myofibrilles dans lesquelles il est possible d’identifier l’unité fonctionnelle du muscle : le Sarcomère. En microscope optique, les myofibrilles arborent une alternance de disques sombres et de disques clairs qui confère son aspect strié à la fibre. Cette striation est visible sur les préparations de muscle en relaxation ; sur un muscle contracté, les myofilaments qui se superposent altèrent l’organisation de stries. De nombreuses stries sont donc visibles au microscope optique, mais elles sont plus faciles à étudier en microscope électronique. En microscope électronique, l’examen d’une myofibrille permet d’observer des bandes sombres, les bandes A (Anisotropes), alternant avec les bandes claires, les bandes I (Isotropes). La région centrale de la bande A, la zone H (Hensen), semble être moins dense que le reste de la bande. La zone H est coupée en son milieu par une ligne sombre, la ligne M (Mittelmebran). Quant à la bande I, elle est partagée en son 22 milieu par une bande étroite et très dense, la ligne Z (Zwischenscheibe). Deux lignes Z délimitent le sarcomère qui est l’unité contractile de la myofibrille. Dans une fibre musculaire, les lignes Z des sarcomères des différentes myofibrilles sont situées dans un même plan. Quel que soit le muscle, un sarcomère mesure environ 25 µm. C’est l’observation au microscope électronique qui a finalement permis de comprendre l’origine moléculaire de la striation transversale du muscle squelettique. Figure 5 : Structure d’une myofibrille envisagée à plusieurs niveaux (d’après GODAUX, 1994)

 Myocyte ou Fibre musculaire

Le myocyte ou fibre musculaire est une cellule géante plurinucléée représentant l’unité structurale du muscle. Il est constitué par un ensemble de myofibrilles groupées en amas qui baignent dans un liquide intracellulaire, le sarcoplasme, à côté d’autres structures cellulaires (noyaux, mitochondries, lysosomes, ribosomes endoplasmiques, etc.). Le myocyte est entouré par une enveloppe mince, le sarcolemme, qui comprend la membrane basale et la membrane plasmique. Chaque myocyte est ainsi entouré de par un fin réseau de tissu conjonctif lâche, composé de fibres de collagène et de réticuline appelé l’Endomysium, dans lequel circulent les plus fines ramifications nerveuses, capillaires et lymphatiques. Du point de vue structural, la fibre musculaire est un élément cylindrique parfois ramifié, aux extrémités arrondies. Son diamètre varie entre 10 et 100 µm et sa longueur varie de quelques mm à quelques cm, selon la longueur du muscle puisque la fibre s’étire sur toute la longueur de celui-ci (ALBERTS et al. ,1989).

Sarcolemme

Les fibres musculaires sont entourées par une enveloppe mince : le sarcolemme. Celui-ci comprend la membrane ou lame basale et la membrane plasmique ou plasmalemme. La lame basale est étroitement associée aux fibres de collagène de l’endomysium et à la membrane plasmique. Elle comporte deux couches de densités différentes : la lamina lucida ou lamina rara qui est pâle et la lamina densa qui est 24 dense aux électrons. La lame basale contient l’acétylcholinestérase des jonctions neuromusculaires. 

Sarcoplasme

Le cytoplasme de la cellule musculaire, appelé sarcoplasme, est composé du cytosol, à base d’eau et contenant de nombreuse enzymes et de la myoglobine. La fibre musculaire présente plusieurs spécificités : c’est un syncytium contenant de nombreux noyaux appelés myonuclei; elle comporte deux systèmes de fins tubules étroitement associés, le système T et le réticulum sarcoplasmique. Mais le sarcoplasme contient surtout des milliers de filaments protéiques appelés myofibrilles permettant la contraction. Le sarcoplasme renferme aussi les organites classiques des cellules eucaryotes comme les mitochondries; mais les organites comme le réticulum sarcoplasmique, l’appareil de Golgi, les ribosomes libres et les polysomes sont rares et concentrés autour des noyaux. • Myonuclei (CRUESS, 1982) Les nombreux noyaux du syncytium sont situés à la périphérie de la cellule, juste sous la membrane plasmique, mais parfois plus profondément entre les myofibrilles. Toutefois, l’internalisation des noyaux est une réaction pathologique classique des fibres musculaires. Les noyaux ont une forme ovoïde ou allongée. Dans les fibres musculaires matures, ils ne se divisent pas. 25 • Mitochondries (CRUESS, 1982) Elles représentent le site des réactions chimiques qui fournissent en présence d’oxygène, d’énergie nécessaire aux fibres. Elles sont donc très nombreuses dans les fibres musculaires en général, et dans les types de fibres au métabolisme oxydatif de production d’ATP en particulier. Il existe quatre localisations préférentielles des mitochondries, en relation avec les besoins énergétiques des fibres : sous le sarcolemme, autour des noyaux, aux abords des jonctions neuromusculaire et des disques Z. • Composants du cytosquelette (CRUESS, 1982) Ces sont les microtubules, les microfilaments et les filaments intermédiaires. Les microtubules sont constitués principalement de tubuline. Ils joueraient un rôle dans l’orientation longitudinale des myofilaments en développement. Les microfilaments sont composés d’actine, peu différente de l’actine des myofilaments. Les filaments intermédiaires sont composés de desmine, ils sont responsables de l’arrangement spatial des sarcomères en développement, particulièrement des disques Z.